Foredrag torsdag den 21. november, kl. 19

Torsdag den 21. november 2002 kl 19.00 holder Jens Ulstrup foredrag om protein og enzymelektrokemi på (vej til) enkeltmolekyle niveau. Mødet holdes på DTU, bygning 101, mødelokale 3 (til venstre op ad trappen ved Polyteknisk Boghandel).

Jens Ulstrup er professor ved Kemisk Institut, DTU. Gennem en lang årrække har han bl.a. arbejdet med metalloproteiners elektrokemi deres strukturelle og reaktions egenskaber og teori for molekylær elektronoverførsel.

Protein- og enzymelektrokemi mod enkeltmolekyle niveau

Prof. Jens Ulstrup, Kemisk Institut, DTU

Proteiners adsorption på metalliske elektrodeoverflader anses ofte som noget uønskværdigt, da proteinerne denaturereres i den adsorberede tilstand og blokerer elektrodeoverfladen for elektrokemisk aktivitet. Redox metalloproteiners voltammetri, på både diffusionskontrolleret og monolagsform er imidlertid etableret, baseret på begreber som kemisk elektrodemodifikation, promotermolekyler og iøvrigt generelt, ”nænsom” protein-elektrode vekselvirkning. Ved denne form for bioelektrokemi har såvel små redox metalloproteiner, især cytochromer, blå kobberproteiner og jern-svovl proteiner, som egentlige redoxenzymer kunnet karakteriseres elektrokemisk.

Igennem de seneste år har vi indført enkeltkrystal elektroder, med atomart plane elektrodeoverflader, i bioelektrokemien. Denne teknologi er en etableret del af state-of-the-art fysisk elektrokemi, men er ny i bioelektrokemien, hvor de videnskabelige kræfter mere har været samlet om metodik til at bevare de skrøbelige proteiners og enzymers elektrontransport funktionalitet i den immobiliserede tilstand. Med det nye enkeltkrystal elektrode koncept er etableret bioelektrokemiske omgivelser, der muliggør karakterisering og kontrol af funktionelle redoxprotein monolag på nanoskala og enkeltmolekyle niveauer ved kombination af voltammetri og spektroskopi med scanning probe mikroskopi direkte i den vandige biologiske medier (in situ STM).

Resultater for redox metalloproteinerne P. Aeruginosa azurin (blåt Cu-protein), S. cerevisiae (gær) cytochrom c (hæmoprotein) og P. furiosus ferredoxin (Fe-S protein) baseret på disse nye bioelektrokemiske indgangsvinkler vil blive diskuteret. Nye data for egentlig metalloenzym elektrokemi på atomart plane enkeltrystal elektrodeoverflader (kobber nitrit reduktase) foreligger også.

Nyere oversigt:

J. Zhang, Q. Chi, A.M. Kuznetsov, A.G. Hansen, H. Wackerbarth, H.E.M. Christensen, J.E.T. Andersen og J. Ulstrup, ”Electronic Properties of Functional Biomolecules at Metal/Aqueous Solution Interfaces”, J. Phys. Chem. B 106 (2002) 1131-1152. Feature article.